泛素化實驗

簡要描述：蛋白質泛素化修飾過程在人體免疫系統調節過程中起到了關鍵性的作用。與磷酸化修飾過程一樣，泛素化修飾過程也是-種可逆的共價修飾過程，它能夠調節被修飾蛋白的穩定性、功能活性狀態以及細胞內定位等情況。

更新時間：2024-02-21 00:00:00
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泛素蛋白是一個由76個氨基酸殘基組成的非常保守的多肽,它能在E1、E2、E3酶等一系列酶促反應催化下與細胞內靶蛋白上的一個或多個賴氨酸殘基發生共價連接。泛素蛋白本身也含有7個賴氨酸殘基，因此它們之間也可以通過這些位點互相連接，形成多泛素蛋白鏈( polyubiquitin chain)。目前研究顯示，如果多泛素蛋白鏈與被修飾蛋白上的第48 位賴氨酸殘基相連，會介導靶蛋白進入蛋白酶體而被降解;如果與被修飾蛋白上其它位點，比如第63位賴氨酸殘基相連，則靶蛋白可以發揮信號通路功能而不會被降解。
與磷酸化修飾途徑一樣，泛素化修飾途徑也是可逆的，即可以通過去泛素化酶(DUB)將泛素蛋白修飾物去除掉。靶蛋白經泛素化途徑修飾之后，連接在靶蛋白，上的泛素蛋白單體或多聚體可以被各種泛素蛋白結合結構域(UBD)所識別和結合。人類蛋白質組中含有兩種E1酶、50種E2酶、600種E3酶、90
種DUB酶和20種UBD,這說明泛素修飾途徑在細胞調控中起到了多么重要的作用。E3酶是泛素修飾途徑中決定底物特異性的關鍵酶，它可以分為兩大類,即含有HECT結構域的E3酶和其它含有RING結構域或RING樣結構域(比如U-box或PHD結構域)的E3酶。這兩種E3酶都在免疫調控過程中起到了關鍵性的作用。

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